Jaka jest ścieżka wszechobecności?

Wiele białek w komórce jest regularnie recyklingowych i służy jako źródło aminokwasów do syntezy nowych białek.Ubikwityna jest bardzo małym białkiem, które jest tak nazwane, ponieważ jest wszechobecne w komórkach eukariotycznych i ma wysoce podobną strukturę między bardzo różnymi organizmami.Działa jako znacznik, który przywiązuje się do białek do ich celu, ogólnie w celu degradacji.Proces dodawania tego znacznika do docelowych białek jest znany jako szlak ubikwitynacji.Następnie białka te są podzielone na małe kawałki w strukturze znanej jako proteasom.

Białka to cząsteczki złożone z jednostek aminokwasów połączonych przez wiązania peptydowe.Mogą one przejść wiele modyfikacji, z których jednym jest związki przyłączone do początku lub końca cząsteczki białka.Wiele białek to enzymy, które przyspieszają reakcje.Jednym typem enzymu jest proteaza, która degraduje inne białka w określonych i wysoce regulowanych okolicznościach.Ścieżka ubikwitynacji obejmuje aktywność proteaz.

Ubikwityna jest zawsze obecną cząsteczką w wyższych organizmach.Nie znajduje się go w bakteriach.To małe białko znajduje się w komórkach.Ma niezwykle dużą liczbę cząsteczek lizyny aminokwasowej i istnieje siedem z tych związków.

Oryginalne prace nad ubikwityną sugerowały, że białka docelowe, zwłaszcza te, które były wadliwe, związane z konkretną cząsteczką lizyny na tym znaczniku białka.Teraz wiadomo, że białka, które należy degradować, mogą wiązać się z różnymi grupami lizyny lub nawet z końcową grupą tego zawsze obecnego białka.Proces wiązania białka z ubikwityną w celu rozpoczęcia procesu ubikwitynacji jest energooszczędny.Zwykle rozszczepienie wiązania peptydowego uwalnia energię.W tym przypadku wykorzystuje cząsteczkę trihosforanu adenozyny w walucie energetycznej komórki (ATP).

Ścieżka ubikwitynacji jest złożona.Nawet wiązanie ubikwityny z docelowym białkiem obejmuje trzy różne enzymy.Aktywuje się ubikwitynę i jest znany jako E1.Istnieją dziesiątki różnych rodzajów enzymów zaangażowanych w krok drugi, znany jako E2, w którym aktywowana ubikwityna jest przymocowana do enzymu sprzężającego.Krok 3 wykorzystuje jeden z setek różnych rodzajów enzymów, które rozpoznają różne białka do degradacji i przyczepiają białko docelowe do grupy lizyny na cząsteczce ubikwityny.

Ubikwitynacja ma miejsce w kompleksie zwanym proteasomem.Jest to duża struktura, w której proteazy degradują białko ubikwitynylowane.Jest podzielony na mniejsze fragmenty aminokwasów zwanych peptydami.Kawałki te można łatwo zdegradować do swoich składowych aminokwasów przez peptydazy i zastosować jako źródło aminokwasowe do syntezy nowych białek.W niektórych przypadkach proces wytwarza aktywne peptydy zaangażowane w metabolizm komórkowy.

Odkrycie, że szlak ubikwitynacji doprowadził do degradacji białek w obrębie proteasomu, było przełomowe prace.Zdobył nagrodę Nobla w dziedzinie chemii dla trzech zaangażowanych naukowców.Ponieważ przeprowadzono więcej badań na temat tego procesu, okazało się, że jest znacznie bardziej skomplikowane niż pierwotnie sądzono.Białka mogą dodać ubikwitynę w szeregu mody, na przykład w łańcuchu.Proces ten ma implikacje w spektrum fizjologii, chorób zakaźnych i zaburzeń genetycznych.